Изменение белков пищевых продуктов

Вопрос №1.

Изменение белков.

Изменения белков пищевых продуктов

Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.

Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.
Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — аминогруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие различное строение радикалы.
Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксильной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).
В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в построении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в нашем организме. Это лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включают условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синтезируются в детском организме. Аминокислотный состав белков определяет биологическую ценность пищи.

По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при переработке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в различных растворителях. Поэтому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наибольшей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульонов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) играют значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.
Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, содержащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — главный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.

Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются ферментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при участии ферментов. Ферменты являются строго специфическими соединениями и катализируют определенную реакцию между конкретными соединениями.

Ферменты по их функциям классифицируют следующим образом:
1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты;
2. Трансфераз — ферменты, катализирующие перенос атомных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;
3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление органических соединений при участии воды;
4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;
5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;
6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соединение двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нуклеозидтрифосфатах.

Из других важных свойств, которые белки проявляют при переработке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.
Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.
Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге РН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул, усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.
Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образо